Los péptidos

Observaciones generales, nomenclatura

     Los péptidos se forman mediante la unión de los aminoácidos juntos a través de un enlace amida. En los otros resultados péptido mano de hidrólisis en aminoácidos libres:

     Los grupos funcionales que no participan en la reacción de síntesis de péptidos deben ser bloqueados. Los grupos protectores o bloqueantes deben ser retirados después de la síntesis en condiciones que conservan la estabilidad de los enlaces peptídicos recién formados:

     Los péptidos se denotan por el número de residuos de aminoácidos como di-, tri-, péptidos tetra, etc., y el término "oligopéptidos" se utiliza para aquellos con 10 o menos residuos de aminoácidos. Los péptidos de mayor peso molecular se denominan polipéptidos. La transición de "polipéptido" a "proteína" es más bien indefinido, pero el límite es comúnmente supone que en un peso molecular de aproximadamente 10 kDa, se necesitan aproximadamente 100 residuos de aminoácidos en la cadena para que se denomina una proteína. Los péptidos se interpretan como aminoácidos acilados:

     Las tres primeras letras de los aminoácidos se utilizan como símbolos para simplificar la designación de los péptidos. Por lo tanto, el péptido mostrado anteriormente también se puede dar como:

     Se utilizan símbolos de una letra para las secuencias de aminoácidos del péptido a largo cadenas. D-aminoácidos se indican con el prefijo D-. En los compuestos en los que participa un grupo funcional de la cadena lateral, el enlace se indica por una línea perpendicular. El tripéptido glutatión (γ-glutamil-cisteinil-glicina) se da como una ilustración, junto con su correspondiente disulfuro, glutatión oxidado:

     Por convención, el resto de aminoácido con el grupo amino libre se coloca siempre a la izquierda. Los aminoácidos de los extremos de cadena se denominan residuos de aminoácidos N-terminales y C-terminales. La dirección de enlace peptídico en péptidos cíclicos se indica mediante una flecha, i. e., CO → NH-.

Propiedades Físicas

La disociación

     Los valores de pK y puntos isoeléctricos para algunos péptidos se enumeran en la Tabla 1.13.  La acidez de los grupos carboxilo libres y la basicidad de los grupos amino libres son más bajos en los péptidos que en los aminoácidos libres correspondientes. La secuencia de aminoácidos también tiene una influencia (e. G., Gly- Asp / Asp-Gly).

Propiedades sensoriales

     Mientras que la calidad del sabor de los aminoácidos no depende de la configuración, los péptidos, excepto por el éster de dipéptido dulce de ácido aspártico, son neutrales o de sabor amargo con relación a la configuración (Tabla 1.14).

Los péptidos Individuales

     Los péptidos hijos extendidos en la naturaleza. Una el menudo están involucrados en Actividades Específicas Biológicos (Hormonas peptídicas, Toxinas peptídicas, Antibióticos peptídicos). De Una Serie de péptidos de interés Para Los Químicos de Alimentos sí describen En Las Siguientes Secciones.

·         El glutatión

     El glutatión (γ-L-glutamil-L-cisteinil-glicina) está muy extendido en animales, plantas y microorganismos. Carne de vaca (200), brócoli (140), espinacas (120), perejil (120), pollo (95), coliflor (74), patatas (71), pimentón (49), tomates (49) y naranjas (40) están especialmente ricas en glutatión (mg / kg). Una característica destacable es la unión de ácido glutámico a través de su grupo carboxilo γ-. El péptido es la coenzima de glyoxalase.

     Está implicado en el transporte activo de los aminoácidos y, debido a su oxidación lista, también está implicado en muchas reacciones de tipo redox. Que influye en las propiedades reológicas de la masa de harina de trigo a través del intercambio tiol-disulfuro con gluten de trigo. Las altas concentraciones de glutatión reducido en la harina de llevar a cabo la reducción de los enlaces disulfuro de la proteína y una disminución correspondiente en el peso molecular de algunos de los constituyentes de proteínas de gluten de masa.

·         Carnosina, anserina y Balenine

     Estos péptidos son dignos de mención, ya que contienen un ácido β-amino, β-alanina, unido a L-histidina o 1-metil- o 3-metil-L-histidina, y están presentes en el extracto de la carne y en el músculo de los vertebrados.

     La carnosina es predominante en el tejido muscular de res, mientras que la pata de ganso es predominante en la carne de pollo. Balenine es un componente característico de los músculos de la ballena, aunque parece que los cachalotes no tienen este dipéptido.

     Las cantidades que se encuentran en el extracto de carne de ballena de esperma comercial se deben probablemente a la presencia de carne de otras especies de ballenas.

     Estos péptidos se utilizan analíticamente para identificar el extracto de carne. Sus funciones fisiológicas no son claras. Su capacidad de taponamiento en el intervalo de pH de 6-8 puede ser de alguna importancia. Ellos también pueden estar involucrados en la revitalización del músculo agotado, i. mi. En el músculo ganando su excitabilidad y la capacidad de contraerse. La carnosina puede actuar como un neurotransmisor para los nervios que intervienen en la percepción del olor.

La nisina

     Este péptido está formado por varias cepas de Streptococcus lactis (Langfield-N-grupo). Contiene una serie de ácidos inusuales aminoácidos, a saber, deshidroalanina, deshidro-β-metil-alanina, lantionina, β-metil-lantionina, y por lo tanto también de cinco puentes tioéter.

     El subtilina péptido se relaciona con la nisina. La nisina es activo frente a microorganismos Gram-positivos (bacterias del ácido láctico, estreptococos, bacilos, clostridios y otros microorganismos que forman esporas anaerobias). La nisina empieza a actuar contra la membrana citoplásmica, tan pronto como la espora ha germinado. Por lo tanto, su acción es más pronunciado contra las esporas que contra células vegetativas. 

     La nisina se permite como un conservante en varios países. Se utiliza para suprimir los anaerobios en el queso y el queso, especialmente en quesos duros y el queso fundido para inhibir la fermentación del ácido butírico. El uso de nisina en el enlatado de verduras permite condiciones de esterilización leves.

Los péptidos de lisina

     Un número de péptidos, tales como:

     Se ha demostrado que sea tan buena como la lisina en pruebas de alimentación de crecimiento de rata. Estos péptidos retardan sustancialmente la reacción de oscurecimiento con glucosa, por lo tanto son adecuados para la fortificación de lisina de alimentos que contienen azúcar que debe ser tratado de calor.

Otros péptidos

     Otros péptidos se producen comúnmente y en concentraciones variables en los alimentos ricos en proteínas como los productos de degradación de los procesos proteolíticos.