Aminoácidos

    

     Estructura es:

     En el caso más sencillo, R = H (ácido amino acético o glicina). En otros aminoácidos, R es un resto alifático, resto aromático o heterocíclico y puede incorporar otros grupos funcionales. Hay alrededor de 200 aminoácidos que se encuentran en la naturaleza. Algunos de los más comunes, que se producen principalmente en las plantas en forma libre.

Clasificación, Descubrimiento y Ocurrencia

Clasificación

     Hay un número de maneras de clasificar los aminoácidos. Desde sus cadenas laterales son los factores decisivos para las interacciones intra- e intermoleculares en las proteínas, y por lo tanto, para propiedades de la proteína, los aminoácidos se pueden clasificar como:

• Los aminoácidos con polar lado, sin carga cadenas: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptófano y metionina.

• Los aminoácidos con sin carga lateral, polar cadenas: serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina y glutamina.

• Los aminoácidos con cadenas laterales cargadas: e. gramo., ácido aspártico, ácido glutámico, histidina, lisina y arginina.

     Sobre la base de sus funciones nutricionales / fisiológicas, aminoácidos pueden ser diferenciados como:

• Aminoácidos esenciales:

Valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, metionina, treonina, histidina (Esencial para los bebés), lisina y arginina ("Semi-esencial").

• Los aminoácidos no esenciales:

La glicina, alanina, prolina, serina, cisteína, tirosina, asparagina, glutamina, ácido aspártico y ácido glutámico.

Descubrimiento y estado natural

     La alanina fue aislada de fibroína de seda por Weyl en 1888. Está presente en la mayoría de las proteínas y se enriquece en particular en fibroína de seda (35%). La gelatina y zeína contienen aproximadamente 9% alanina, mientras que su contenido en otras proteínas es 2-7%. La alanina se considera no esencial para los seres humanos.

     La arginina fue aislada por primera vez a partir de plántulas de lupino por Schulze y Steiger en 1886. Está presente en todas las proteínas a un nivel medio de 3-6%, aunque se particularmente enriquecido en proteínas. La arginina contenido de proteína de cacahuete es relativamente alta (11%). Bioquímicamente, la arginina es de gran importancia como producto intermedio en la síntesis de la urea. La arginina es un aminoácido semi-esencial para los seres humanos. Se parece ser necesario bajo ciertas condiciones metabólicas.

     Asparagina de espárragos era la primera amino fue confirmado por Damodaran en 1932. En el ácido aislado por Vauguelin y Robiquet en 1806. Su presencia en proteínas (edestin) glucoproteínas el componente de hidratos de carbono puede unirse N-glucosídico al resto de proteína a través del grupo amida de la asparagina.

Propiedades Físicas

• La disociación

     En solución acuosa aminoácidos están presentes, dependiendo del pH, como cationes, iones híbridos o aniones:

• Configuración y actividad óptica

     Los aminoácidos, a excepción de la glicina, tienen al menos un centro quiral y, por lo tanto, son ópticamente activos. Todos los aminoácidos encontrados en las proteínas tienen la misma configuración en la α-C-átomo: se consideran los L-aminoácidos o (S) -amino ácidos * en el sistema Cahn- Ingold-Prelog (con L-cisteína una excepción, sino está en los -series (R)). D-aminoácidos (o (R) - aminoácidos) también se producen en la naturaleza, por ejemplo, en una serie de péptidos de origen microbiano.

• Solubilidad

     Las solubilidades de los aminoácidos en el agua son muy variables. Además de la extremadamente soluble prolina, hidroxiprolina, la glicina y la alanina son también bastante soluble. Otros aminoácidos (véase el cuadro 1.4) son significativamente menos soluble, con la cisteína y la tirosina tienen solubilidades particularmente bajos. La adición de ácidos o bases mejora la solubilidad a través de la formación de sal. La presencia de otros aminoácidos, en general, también provoca un aumento en la solubilidad.

• Absorciones UV

     Los aminoácidos aromáticos tales como fenilalanina, tirosina y triptófano absorben en el intervalo UV del espectro, con máximos de absorción a 200-230 nm y 250-290 nm. La disociación de la fenólico HO-grupo de tirosina desplaza la curva de absorción en alrededor de 20 nm hacia longitudes de onda más largas.

Reacciones Químicas

     Los aminoácidos muestran las reacciones habituales de ambos ácidos carboxílicos y aminas. Especificidad de la reacción se debe a la presencia de los dos grupos carboxilo y amino y, ocasionalmente, de otros grupos funcionales. Reacciones que se producen en 100-220 ◦C, como en la cocina, freír y hornear, son particularmente relevantes para la química de los alimentos.

• La esterificación de grupos carboxilo.
• Las reacciones de los grupos amino: La acilación, alquilación y arilación,carbamoil y tiocarbamoil, las reacciones con compuestos carbonílicos.
• Reacciones que implican otros grupos funcionales: La lisina, la arginina, los ácidos aspártico y glutámico, serina y treonina, cisteína y la cistina, la metionina, la tirosina.
• Reacciones de los aminoácidos a temperaturas más altas: La acrilamida, Los compuestos heterocíclicos mutagénicos.

Propiedades sensoriales

     Los aminoácidos libres pueden contribuir al sabor de los alimentos ricos en proteínas en la que se producen los procesos hidrolíticos (e. g. de carne, pescado o queso). Tabla 1.12 proporciona datos sobre la calidad del sabor y gusto intensidad de aminoácidos. Calidad del sabor está influenciada por la configuración molecular: aminoácidos dulces se encuentran principalmente entre los miembros de la serie D, mientras que los aminoácidos son amargos generalmente dentro de la serie L. En consecuencia los aminoácidos con una cadena lateral cíclica (ácidos 1-amino-carboxílicos cicloalcano-1) son dulces y amargas.

     La intensidad del sabor de un compuesto se refleja en su valor umbral de reconocimiento. El valor umbral de reconocimiento es la concentración mínima necesaria para reconocer el compuesto de forma fiable, según lo evaluado por un panel de cata. Tabla 1.12 muestra que la intensidad del sabor de los aminoácidos depende de la hidrofobicidad de la cadena lateral.

     L-triptófano y L-tirosina son los aminoácidos más amargos con un valor umbral de la amarga ct = 4-6 mmol / l. D-triptófano, con ct dulce = 0,2-0,4 mmol / l, es el aminoácido más dulce. Una comparación de estos valores de umbral con las de la cafeína (c_{t bi} = 1 a 1,2 mmol / l) y sacarosa (c_{t sw} = 10 a 12 mmol / l), muestra que la cafeína es de aproximadamente 5 veces tan amargo como L-triptófano y que D triptófano es aproximadamente 37 veces más dulce que la sacarosa.

     Ácido L-glutámico tiene una posición excepcional. En concentraciones más altas que tiene un sabor caldo de carne, mientras que en concentraciones más bajas que realza el sabor característico de un determinado alimento (potenciador del sabor, véase 8.6.1). L-metionina tiene un azufre como el sabor. El sabor amargo de los L-aminoácidos puede interferir con la utilización de estos ácidos, e. g., en las dietas químicamente definidos.