Aminoácidos, péptidos, proteínas

Objetivos

     Conocer y aprender los diferentes aminoácidos, péptidos y proteínas, sus propiedades y en que alimentos podemos encontrarlos, sus beneficios, nomenclatura y estructura.

Introducción

     Aminoácidos, péptidos y proteínas son constituyentes importantes de los alimentos. Suministran los componentes básicos necesarios para la biosíntesis de proteínas. Además, contribuyen directamente al sabor de los alimentos y son precursores de compuestos de aroma y los colores que se forman durante las reacciones térmicas o enzimáticas en la producción, procesamiento y almacenamiento de alimentos. Otros constituyentes de los alimentos, hidratos de carbono, también participan en este tipo de reacciones. Las proteínas también contribuyen significativamente a las propiedades físicas de los alimentos a través de su capacidad de construir o estabilizar geles, espumas, emulsiones y estructuras fibrilares. El valor de la energía nutricional de las proteínas (17 kJ/g o 4 kcal/g) es tan alta como la de los hidratos de carbono. Las fuentes más importantes de proteínas son los cereales, semillas oleaginosas y legumbres, seguido de la carne y la leche. Además de las plantas y los animales, los productores de proteínas incluyen algas (Chlorella, Scenedesmus, Spirulina spp.), Levaduras y bacterias (una sola célula proteínas [SCP]). Entre las fuentes que utilizamos C son la glucosa, la melaza, almidón, licor de sulfito, aguas residuales, los más altos n-alcanos y metanol. Levaduras del género Candida crece en parafinas, por ejemplo, y el suministro de aproximadamente 0,75 t de proteína por t de hidratos de carbono. Las bacterias de la especie Pseudomonas en metanol acuoso produjeron aproximadamente 0,30 g de proteína por t de alcohol. Debido al alto contenido de ácido nucleico de levaduras y bacterias (6-17% del peso seco), es necesario aislar la proteína de la masa celular. La importancia futura de proteínas unicelulares depende del precio y de las propiedades tecnológicas. En otras materias primas, también, el enriquecimiento de proteínas se produce por varias razones: la concentración de proteínas en la materia prima puede ser demasiado bajo para ciertos propósitos, las características sensoriales del material (color, sabor) no pueden ser aceptables, o de los componentes indeseables pueden estar presentes. Algunos productos ricos en proteínas también son el resultado de otros procesos, en la producción de aceite y almidón. Resultados de enriquecimiento de la extracción de los constituyentes (concentrado de proteína) o de la extracción y posterior separación de la proteína de la solución, por lo general a través de coagulación térmica o precipitación isoeléctrica (aislado de proteína). Concentrados de proteínas y aislados de proteínas sirven para mejorar el valor nutricional y para lograr la mejora de las propiedades físicas de los alimentos mencionados anteriormente. Se añaden, a veces después de la modificación, a los alimentos tradicionales, tales como la carne y los productos de cereales, pero también se utilizan en la producción de nuevos artículos alimenticios tales como carne, pescado y leche sustitutos. Las materias primas en las que se lleva a cabo el enriquecimiento de proteínas incluyen:

•  Leguminosas como la soja y habas;
• El trigo y el maíz, que proporcionan gluten como un subproducto de la producción de almidón;
• Papas; de la savia naturales queda después de la producción de almidón, las proteínas se pueden aislar por coagulación térmica;  
• Los huevos, que son procesados en diferentes huevo entero, productos de clara de huevo y la yema de huevo;
• La leche, que abastece a la caseína;
•  El pescado, que suministra concentrados de proteínas después de extracción de la grasa;
• La sangre de los animales de matanza, que se procesa en harina de sangre, concentrado de plasma sanguíneo y el aislado de globina.
• Las plantas verdes cultivadas para la alimentación animal, por ejemplo, la alfalfa, que se procesan en la proteína de las hojas concentradas a través de la coagulación térmica de las proteínas de la savia de la célula.

Aminoácidos

    

     Estructura es:

     En el caso más sencillo, R = H (ácido amino acético o glicina). En otros aminoácidos, R es un resto alifático, resto aromático o heterocíclico y puede incorporar otros grupos funcionales. Hay alrededor de 200 aminoácidos que se encuentran en la naturaleza. Algunos de los más comunes, que se producen principalmente en las plantas en forma libre.

Clasificación, Descubrimiento y Ocurrencia

Clasificación

     Hay un número de maneras de clasificar los aminoácidos. Desde sus cadenas laterales son los factores decisivos para las interacciones intra- e intermoleculares en las proteínas, y por lo tanto, para propiedades de la proteína, los aminoácidos se pueden clasificar como:

• Los aminoácidos con polar lado, sin carga cadenas: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptófano y metionina.

• Los aminoácidos con sin carga lateral, polar cadenas: serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina y glutamina.

• Los aminoácidos con cadenas laterales cargadas: e. gramo., ácido aspártico, ácido glutámico, histidina, lisina y arginina.

     Sobre la base de sus funciones nutricionales / fisiológicas, aminoácidos pueden ser diferenciados como:

• Aminoácidos esenciales:

Valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptófano, metionina, treonina, histidina (Esencial para los bebés), lisina y arginina ("Semi-esencial").

• Los aminoácidos no esenciales:

La glicina, alanina, prolina, serina, cisteína, tirosina, asparagina, glutamina, ácido aspártico y ácido glutámico.

Descubrimiento y estado natural

     La alanina fue aislada de fibroína de seda por Weyl en 1888. Está presente en la mayoría de las proteínas y se enriquece en particular en fibroína de seda (35%). La gelatina y zeína contienen aproximadamente 9% alanina, mientras que su contenido en otras proteínas es 2-7%. La alanina se considera no esencial para los seres humanos.

     La arginina fue aislada por primera vez a partir de plántulas de lupino por Schulze y Steiger en 1886. Está presente en todas las proteínas a un nivel medio de 3-6%, aunque se particularmente enriquecido en proteínas. La arginina contenido de proteína de cacahuete es relativamente alta (11%). Bioquímicamente, la arginina es de gran importancia como producto intermedio en la síntesis de la urea. La arginina es un aminoácido semi-esencial para los seres humanos. Se parece ser necesario bajo ciertas condiciones metabólicas.

     Asparagina de espárragos era la primera amino fue confirmado por Damodaran en 1932. En el ácido aislado por Vauguelin y Robiquet en 1806. Su presencia en proteínas (edestin) glucoproteínas el componente de hidratos de carbono puede unirse N-glucosídico al resto de proteína a través del grupo amida de la asparagina.

Propiedades Físicas

• La disociación

     En solución acuosa aminoácidos están presentes, dependiendo del pH, como cationes, iones híbridos o aniones:

• Configuración y actividad óptica

     Los aminoácidos, a excepción de la glicina, tienen al menos un centro quiral y, por lo tanto, son ópticamente activos. Todos los aminoácidos encontrados en las proteínas tienen la misma configuración en la α-C-átomo: se consideran los L-aminoácidos o (S) -amino ácidos * en el sistema Cahn- Ingold-Prelog (con L-cisteína una excepción, sino está en los -series (R)). D-aminoácidos (o (R) - aminoácidos) también se producen en la naturaleza, por ejemplo, en una serie de péptidos de origen microbiano.

• Solubilidad

     Las solubilidades de los aminoácidos en el agua son muy variables. Además de la extremadamente soluble prolina, hidroxiprolina, la glicina y la alanina son también bastante soluble. Otros aminoácidos (véase el cuadro 1.4) son significativamente menos soluble, con la cisteína y la tirosina tienen solubilidades particularmente bajos. La adición de ácidos o bases mejora la solubilidad a través de la formación de sal. La presencia de otros aminoácidos, en general, también provoca un aumento en la solubilidad.

• Absorciones UV

     Los aminoácidos aromáticos tales como fenilalanina, tirosina y triptófano absorben en el intervalo UV del espectro, con máximos de absorción a 200-230 nm y 250-290 nm. La disociación de la fenólico HO-grupo de tirosina desplaza la curva de absorción en alrededor de 20 nm hacia longitudes de onda más largas.

Reacciones Químicas

     Los aminoácidos muestran las reacciones habituales de ambos ácidos carboxílicos y aminas. Especificidad de la reacción se debe a la presencia de los dos grupos carboxilo y amino y, ocasionalmente, de otros grupos funcionales. Reacciones que se producen en 100-220 ◦C, como en la cocina, freír y hornear, son particularmente relevantes para la química de los alimentos.

• La esterificación de grupos carboxilo.
• Las reacciones de los grupos amino: La acilación, alquilación y arilación,carbamoil y tiocarbamoil, las reacciones con compuestos carbonílicos.
• Reacciones que implican otros grupos funcionales: La lisina, la arginina, los ácidos aspártico y glutámico, serina y treonina, cisteína y la cistina, la metionina, la tirosina.
• Reacciones de los aminoácidos a temperaturas más altas: La acrilamida, Los compuestos heterocíclicos mutagénicos.

Propiedades sensoriales

     Los aminoácidos libres pueden contribuir al sabor de los alimentos ricos en proteínas en la que se producen los procesos hidrolíticos (e. g. de carne, pescado o queso). Tabla 1.12 proporciona datos sobre la calidad del sabor y gusto intensidad de aminoácidos. Calidad del sabor está influenciada por la configuración molecular: aminoácidos dulces se encuentran principalmente entre los miembros de la serie D, mientras que los aminoácidos son amargos generalmente dentro de la serie L. En consecuencia los aminoácidos con una cadena lateral cíclica (ácidos 1-amino-carboxílicos cicloalcano-1) son dulces y amargas.

     La intensidad del sabor de un compuesto se refleja en su valor umbral de reconocimiento. El valor umbral de reconocimiento es la concentración mínima necesaria para reconocer el compuesto de forma fiable, según lo evaluado por un panel de cata. Tabla 1.12 muestra que la intensidad del sabor de los aminoácidos depende de la hidrofobicidad de la cadena lateral.

     L-triptófano y L-tirosina son los aminoácidos más amargos con un valor umbral de la amarga ct = 4-6 mmol / l. D-triptófano, con ct dulce = 0,2-0,4 mmol / l, es el aminoácido más dulce. Una comparación de estos valores de umbral con las de la cafeína (c_{t bi} = 1 a 1,2 mmol / l) y sacarosa (c_{t sw} = 10 a 12 mmol / l), muestra que la cafeína es de aproximadamente 5 veces tan amargo como L-triptófano y que D triptófano es aproximadamente 37 veces más dulce que la sacarosa.

     Ácido L-glutámico tiene una posición excepcional. En concentraciones más altas que tiene un sabor caldo de carne, mientras que en concentraciones más bajas que realza el sabor característico de un determinado alimento (potenciador del sabor, véase 8.6.1). L-metionina tiene un azufre como el sabor. El sabor amargo de los L-aminoácidos puede interferir con la utilización de estos ácidos, e. g., en las dietas químicamente definidos.

Los péptidos

Observaciones generales, nomenclatura

     Los péptidos se forman mediante la unión de los aminoácidos juntos a través de un enlace amida. En los otros resultados péptido mano de hidrólisis en aminoácidos libres:

     Los grupos funcionales que no participan en la reacción de síntesis de péptidos deben ser bloqueados. Los grupos protectores o bloqueantes deben ser retirados después de la síntesis en condiciones que conservan la estabilidad de los enlaces peptídicos recién formados:

     Los péptidos se denotan por el número de residuos de aminoácidos como di-, tri-, péptidos tetra, etc., y el término "oligopéptidos" se utiliza para aquellos con 10 o menos residuos de aminoácidos. Los péptidos de mayor peso molecular se denominan polipéptidos. La transición de "polipéptido" a "proteína" es más bien indefinido, pero el límite es comúnmente supone que en un peso molecular de aproximadamente 10 kDa, se necesitan aproximadamente 100 residuos de aminoácidos en la cadena para que se denomina una proteína. Los péptidos se interpretan como aminoácidos acilados:

     Las tres primeras letras de los aminoácidos se utilizan como símbolos para simplificar la designación de los péptidos. Por lo tanto, el péptido mostrado anteriormente también se puede dar como:

     Se utilizan símbolos de una letra para las secuencias de aminoácidos del péptido a largo cadenas. D-aminoácidos se indican con el prefijo D-. En los compuestos en los que participa un grupo funcional de la cadena lateral, el enlace se indica por una línea perpendicular. El tripéptido glutatión (γ-glutamil-cisteinil-glicina) se da como una ilustración, junto con su correspondiente disulfuro, glutatión oxidado:

     Por convención, el resto de aminoácido con el grupo amino libre se coloca siempre a la izquierda. Los aminoácidos de los extremos de cadena se denominan residuos de aminoácidos N-terminales y C-terminales. La dirección de enlace peptídico en péptidos cíclicos se indica mediante una flecha, i. e., CO → NH-.

Propiedades Físicas

La disociación

     Los valores de pK y puntos isoeléctricos para algunos péptidos se enumeran en la Tabla 1.13.  La acidez de los grupos carboxilo libres y la basicidad de los grupos amino libres son más bajos en los péptidos que en los aminoácidos libres correspondientes. La secuencia de aminoácidos también tiene una influencia (e. G., Gly- Asp / Asp-Gly).

Propiedades sensoriales

     Mientras que la calidad del sabor de los aminoácidos no depende de la configuración, los péptidos, excepto por el éster de dipéptido dulce de ácido aspártico, son neutrales o de sabor amargo con relación a la configuración (Tabla 1.14).

Los péptidos Individuales

     Los péptidos hijos extendidos en la naturaleza. Una el menudo están involucrados en Actividades Específicas Biológicos (Hormonas peptídicas, Toxinas peptídicas, Antibióticos peptídicos). De Una Serie de péptidos de interés Para Los Químicos de Alimentos sí describen En Las Siguientes Secciones.

·         El glutatión

     El glutatión (γ-L-glutamil-L-cisteinil-glicina) está muy extendido en animales, plantas y microorganismos. Carne de vaca (200), brócoli (140), espinacas (120), perejil (120), pollo (95), coliflor (74), patatas (71), pimentón (49), tomates (49) y naranjas (40) están especialmente ricas en glutatión (mg / kg). Una característica destacable es la unión de ácido glutámico a través de su grupo carboxilo γ-. El péptido es la coenzima de glyoxalase.

     Está implicado en el transporte activo de los aminoácidos y, debido a su oxidación lista, también está implicado en muchas reacciones de tipo redox. Que influye en las propiedades reológicas de la masa de harina de trigo a través del intercambio tiol-disulfuro con gluten de trigo. Las altas concentraciones de glutatión reducido en la harina de llevar a cabo la reducción de los enlaces disulfuro de la proteína y una disminución correspondiente en el peso molecular de algunos de los constituyentes de proteínas de gluten de masa.

·         Carnosina, anserina y Balenine

     Estos péptidos son dignos de mención, ya que contienen un ácido β-amino, β-alanina, unido a L-histidina o 1-metil- o 3-metil-L-histidina, y están presentes en el extracto de la carne y en el músculo de los vertebrados.

     La carnosina es predominante en el tejido muscular de res, mientras que la pata de ganso es predominante en la carne de pollo. Balenine es un componente característico de los músculos de la ballena, aunque parece que los cachalotes no tienen este dipéptido.

     Las cantidades que se encuentran en el extracto de carne de ballena de esperma comercial se deben probablemente a la presencia de carne de otras especies de ballenas.

     Estos péptidos se utilizan analíticamente para identificar el extracto de carne. Sus funciones fisiológicas no son claras. Su capacidad de taponamiento en el intervalo de pH de 6-8 puede ser de alguna importancia. Ellos también pueden estar involucrados en la revitalización del músculo agotado, i. mi. En el músculo ganando su excitabilidad y la capacidad de contraerse. La carnosina puede actuar como un neurotransmisor para los nervios que intervienen en la percepción del olor.

La nisina

     Este péptido está formado por varias cepas de Streptococcus lactis (Langfield-N-grupo). Contiene una serie de ácidos inusuales aminoácidos, a saber, deshidroalanina, deshidro-β-metil-alanina, lantionina, β-metil-lantionina, y por lo tanto también de cinco puentes tioéter.

     El subtilina péptido se relaciona con la nisina. La nisina es activo frente a microorganismos Gram-positivos (bacterias del ácido láctico, estreptococos, bacilos, clostridios y otros microorganismos que forman esporas anaerobias). La nisina empieza a actuar contra la membrana citoplásmica, tan pronto como la espora ha germinado. Por lo tanto, su acción es más pronunciado contra las esporas que contra células vegetativas. 

     La nisina se permite como un conservante en varios países. Se utiliza para suprimir los anaerobios en el queso y el queso, especialmente en quesos duros y el queso fundido para inhibir la fermentación del ácido butírico. El uso de nisina en el enlatado de verduras permite condiciones de esterilización leves.

Los péptidos de lisina

     Un número de péptidos, tales como:

     Se ha demostrado que sea tan buena como la lisina en pruebas de alimentación de crecimiento de rata. Estos péptidos retardan sustancialmente la reacción de oscurecimiento con glucosa, por lo tanto son adecuados para la fortificación de lisina de alimentos que contienen azúcar que debe ser tratado de calor.

Otros péptidos

     Otros péptidos se producen comúnmente y en concentraciones variables en los alimentos ricos en proteínas como los productos de degradación de los procesos proteolíticos. 

Proteínas

     Al igual que los péptidos, las proteínas se forman a partir de amino ácidos a través de enlaces amida. Covalentemente constituyentes heteroátomos enlazados también se pueden incorporar en las proteínas. Por ejemplo, fosfoproteínas como la caseína de la leche o fosvitina de la yema de huevo contienen ésteres de ácido fosfórico de residuos de serina y treonina. La estructura de una proteína depende de la secuencia de aminoácidos (la estructura primaria) que determina la conformación molecular (estructuras secundaria y terciaria).

     Las proteínas a veces se producen en forma de agregados moleculares que están dispuestas de una manera geométrica ordenada (estructura cuaternaria). Las secuencias y conformaciones de un gran número de proteínas se han elucidado y grabado en varias bases de datos.

Grupos terminales

     Aminoácidos N-terminales se pueden determinar mediante el tratamiento de una proteína con l-fluoro-2,4- dinitrobenceno o cloruro de 5-dimetilaminonaftaleno-1-sulfonilo (cloruro de dansilo). Otra posibilidad es la reacción con cianato, seguido de la eliminación del aminoácido N-terminal en forma de hidantoína, y la separación y recuperación del ácido amino por escisión de la hidantoína. El aminoácido N-terminal (y la secuencia de aminoácidos cerca de la N-terminal) es accesible por hidrólisis con aminopeptidasa, en cuyo caso se debe recordar que la velocidad de hidrólisis depende de cadenas laterales de aminoácidos y que los residuos de prolina no son troceados. Se requiere un procedimiento especial cuando el residuo N-terminal se acila (aminoácidos N-formil- o N-acetilo, o ácido piroglutámico). Determinación de los aminoácidos C-terminales es posible mediante el procedimiento recomendado por hidrazinolisis Akabori:

     El aminoácido C-terminal se separa de las hidrazidas de aminoácidos, e. g., por una resina de intercambio catiónico, e identificado. Es posible marcar el aminoácido C-terminal a través de la valoración selectiva a través de oxazolidinona:

     Los aminoácidos C-terminales se pueden eliminar enzimáticamente por la carboxipeptidasa A, que preferentemente escinde aminoácidos con cadenas laterales alifáticas aromáticas y grandes, carboxipeptidasa B que preferentemente se escinde la lisina, ácidos de arginina y aminoácidos con cadenas laterales neutras o carboxipeptidasa C que escinde con menos especificidad pero escinde prolina.

La hidrólisis parcial

     Más largas cadenas de péptidos son generalmente fragmentadas. Los fragmentos se separan luego y se analizan individualmente para secuencias de aminoácidos. Escisión enzimática selectiva de enlaces peptídicos se logra principalmente con tripsina, que escinde exclusivamente Lys-Arg-X y X-bonos, y la quimotripsina, que escinde enlaces peptídicos con menor especificidad (Tyr-X, X-Phe, Trp-X y Leu -INCÓGNITA). El ataque enzimático puede ser influenciado por la modificación de la proteína. Por ejemplo, acilación del grupo ε-amino de lisina de los límites de hidrólisis tríptica a Arg-X, mientras que la sustitución de la SHgroup de un residuo de cisteína con un grupo aminoetilo introduce una nueva posición de escisión para la tripsina en la molécula "residuo pseudolysine"):

     También adecuado para la hidrólisis enzimática específica de las cadenas de péptidos es la endoproteinasa Glu-C de Staphylococcus aureus V8. Escinde enlaces Glu- X (tampón de carbonato de amonio de pH 7,8 o acetato de amonio tampón de pH 4,0), así como Glu- x más enlaces Asp-X (tampón de fosfato de pH 7,8). El método químico más importante para la escisión selectiva utiliza bromuro de cianógeno (BrCl) para atacar los vínculos Met-X (reacción 1.86). La hidrólisis de proteínas con ácidos fuertes revela una diferencia en las velocidades de hidrólisis de enlaces peptídicos en función de la cadena lateral del aminoácido adyacente. Bonds que implican grupos amino de serina y treonina son particularmente susceptibles a la hidrólisis. Este efecto es debido a

Migración N → O-acilo a través de la oxazolina y posterior hidrólisis del enlace éster:

     La hidrólisis de proteínas con ácidos diluidos preferencialmente escinde aspartil-X-bonos.

La separación de los fragmentos de péptido se consigue por cromatografía en columna de gel y de intercambio iónico utilizando un tampón volátil como eluyente (piridina, acetato de morfolina) que se puede eliminar por liofilización de las fracciones recogidas. La separación de péptidos y proteínas por HPLC de fase inversa ha ganado gran importancia, utilizando tampones volátiles mezclados con disolventes orgánicos, solubles en agua como la fase móvil.

     La fragmentación de la proteína se lleva a cabo por diferentes enzimas y / o técnicas químicas, por lo menos por dos enzimas de diferente especificidad. La disposición de los péptidos obtenidos en el mismo orden como se presentan en la proteína intacta se lleva a cabo con la ayuda de secuencias que se solapan. El principio de este método se ilustra para la subtilisina BPN.

 Mapa conceptual de aminoácidos, péptidos y proteínas 

Vídeos

• Aminoácidos 

• Proteínas

Bibliografía

        ·         http://aminoacidospeptidosproteinas.blogspot.com.co/

       ·         http://download.springer.com/static/pdf/986/bfm%253A978-3-540-69934-7%252F1.pdf?originUrl=http%3A%2F%2Flink.springer.com%2Fbook%2Fbfm%3A978-3-540-69934-7%2F1&token2=exp=1456706131~acl=%2Fstatic%2Fpdf%2F986%2Fbfm%25253A978-3-540-69934-7%25252F1.pdf%3ForiginUrl%3Dhttp%253A%252F%252Flink.springer.com%252Fbook%252Fbfm%253A978-3-540-69934-7%252F1*~hmac=1cafdb121287e1aa89706dfc5eca4997d8aca7524ad8248f888fcb10ea26ba99

     

      Ultima edición. 14 Mayo de 2016